Научно-практический журнал
«Клиническая физиология кровообращения»

Главный редактор

Лео Антонович Бокерия, доктор медицинских наук, профессор, академик РАН и РАМН, директор ФГБУ «НМИЦССХ им. А.Н. Бакулева» МЗ РФ

Внутриклеточное распределение и содержание неканонических киназ легких цепей миозина в миокарде человека

Авторы: Чадин А. В., Раевская А. А., Бледжанс Д. А., Муратов Р. М., Степанова О. В.

Организация:
Институт экспериментальной кардиологии, РКНПК (ген. дир. — акад. Е. И. Чазов), Москва; НИИ теоретической и экспериментальной биофизики РАН, Пущино; 3 Научный центр сердечно-сосудистой хирургии им. А. Н. Бакулева (дир. — акад. РАМН Л. А. Бокерия) РАМН, Москва

Для корреспонденции: Сведения доступны для зарегистрированных пользователей.

Раздел: Клиническая физиология сердца

Библиографическая ссылка: Клиническая физиология кровообращения. 2008; (): -

Цитировать как: Чадин А. В., Раевская А. А., Бледжанс Д. А., Муратов Р. М., Степанова О. В.. Внутриклеточное распределение и содержание неканонических киназ легких цепей миозина в миокарде человека. Клиническая физиология кровообращения. 2008; (): -. DOI:

Полнотекстовая версия:  

Аннотация

Кардиомиоциты сердца человека содержат саркомерный и немышечный миозин II типа B. Фосфорилирование играет важную роль в развитии и в сокращении кардиомиоцитов. Принято считать, что основным ферментом, фосфорилирующим миозин в сердце, является киназа легких цепей миозина. Однако недавно был обнаружен ряд новых протеинкиназ, способных фосфорилировать миозин, таких как ROCK (RhoA- активируемая киназа), ILK (интегрин-ассоциированная киназа), ZIPK (киназа, связывающаяся лейциновой молнией) и DAPK (киназа, ассоциированная с апоптозом). С помощью иммунофлуоресцентного окрашивания криосрезов миокарда человека нами было установлено, что эти протеинкиназы локализуются в Z-дисках саркомеров. Было исследовано содержание ILK и ZIPK в образцах миокарда здоровых людей и в папиллярных мышцах пациентов с гипертрофией миокарда различной этиологии. Содержание этих протеинкиназ в гипертрофированном сердце выше, чем в нормальном. Полученные данные позволяют предположить участие ROCK, ILK, ZIPK и DAPK как в нормальном функционировании, так и при развитии гипертрофии миокарда.

Литература

1. Ahuja, P. Re-expression of proteins involved in cytokinesis during cardiac hypertrophy / P. Ahuja, E. Perriard, T. Pedrazzini et al. // Exp. Cell Res. - 2007. - Vol. 313. - P. 1270-1283.
2. Aoki, H. Angiotensin II activates RhoA in cardiac myocytes: a critical role of RhoA in angiotensin II-induced premyofibril formation / H. Aoki, S. Izumo, J. Sadoshima // Circ. Res. - 1998. - Vol. 82. - P. 666-676.
3. Aoki, H. Myosin light chain kinase mediates sarcomere organization during cardiac hypertrophy in vitro / H. Aoki, J. Sadoshima, S. Izumo // Nat. Med. - 2000. - Vol. 6. - P. 183-188.
4. Bendig, G. Integrin-linked kinase, a novel component of the cardiac mechanical stretch sensor, controls contractility in the zebrafish heart / G. Bendig, M. Grimmler, I. G. Huttner et al. // Genes&Dev. - 2006. - Vol. 20. - P. 2361-2372.
5. Bialik, S. The death-associated protein kinases: structure, function, and beyond / S. Bialik, A. Kimchi // Ann. Rev. Biochem. - 2006. - Vol. 75. - P. 189-210.
6. Boulter, E. Integrin-linked kinase and its partners: a modular platform regulating cell-matrix adhesion dynamics and cytoskeletal organization / E. Boulter, E. V. Obberghen- Schilling // J. Cell Biol. - 2006. - Vol. 85. - P. 255-263.
7. Craig, R. Light-chain phosphorylation controls the conformation of vertebrate non-muscle and smooth muscle myosin molecules / R. Craig, R. Smith, J. Kendrick-Jones // Nature. - 1983. - Vol. 302, № 5907. - P. 436-439.
8. Dudnakova, T. V. Myosin light chain kinase colocalizes with nonmuscle myosin IIB in myofibril precursors and sarcomeric Z-lines of cardiomyocytes / T. V. Dudnakova, O. V. Stepanova, K. V. Dergilev et al. // Cell Motil. Cytoskeleton. - 2006. - Vol. 63, № 7. - P. 375-383.
9. Fitzl, G. Morphological investigations of the myocardium of cardiomyopathic hamsters during the postnatal development and experimental hypoxia. A quantitative ultrastructural study / G. Fitzl, U. Meyer, G. Wassilew, K. Welt // Exp. Toxicol. Pathol. - 1998. - V. 50, № 3. - P. 245-252.
10. Hagerty, L. ROCK1 phosphorylates and activates zipper-interacting protein kinase / L. Hagerty, D. H. Weitzel, J. Chambers et al. // J. Biol. Chem. - 2007. - Vol. 282, № 7. - P. 4884-4893.
11. Hannigan, E. G. Integrin-linked kinase at the heart of cardiac contractility, repair, and disease / E. G. Hannigan, J. G. Coles, S. Dedhar // Circ. Res. - 2007. - Vol. 100. - P. 1408-1414.
12. Kobayashi, N. Involvement of Rho-kinase pathway for angiotensin II-induced plasminogen activator inhibitor-1 gene expression and cardiovascular remodeling in hypertensive rats / N. Kobayashi, S. Nakano, S Mita // J. Pharmacol. Exp. Therap. - 2002. - Vol. 301. - P. 459-466.
13. Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature. - 1970. - Vol. 227, № 5259. - P. 680.
14. Leachman, S. A. Biochemical properties of chimeric skeletal and smooth muscle myosin light chain kinases / S. A. Leachman, P. J. Gallagher, B. P. Herring et al. // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267, № 7. - P. 4930-4938.
15. Loirand, G. Rho kinases in cardiovascular physiology and pathophysiology / G. Loirand, P. Guerin, P. Pacaud // Circ. Rec. - 2006. - Vol. 98. - P. 322-334.
16. Perrie, W. T. A phosphorylated light-chain component of myosin / W. T. Perrie, L. B. Smillie, S. V. Perry // Biochem. J. - 1972. - Vol. 128, № 3. - P. 105-106.
17. Poetter, K. Mutations in either the essential or regulatory light chains of myosin are associated with a rare myopathy in human heart and skeletal muscle / K. Poetter, H. Jiang, S. Hassanzadeh // Nat. Genet. - 1996. - Vol. 13. - P. 63-69.
18. Sah, V. P. Cardiac-specific overexpression of RhoA results in sinus and atrioventricular nodal dysfunction and contractile failure / V. P. Sah, S. Minamisawa, S. P. Tam et al. // J. Clin. Invest. - 1999. - Vol. 103. - P. 1627-1634.
19. Sashida, H. Changes in cardiac ultrastructure and myofibrillar proteins during ischemia in dogs, with special reference to changes in Z lines / H. Sashida, K. Uchida, Y. Abiko // J. Mol. Cell Cardiol. - 1984. - Vol. 16, № 12. - P. 1161-1172.
20. Satoh, S. Chronic inhibition of Rho kinase blunts the process of left ventricular hypertrophy leading to cardiac contractile dysfunction in hypertension-induced heart failure / S. Satoh, Y. Ueda, M. Koyanagi et al. // Ibid. - 2003. - Vol. 35. - P. 59-70.
21. Takeda, K. Nonmuscle myosin II localizes to the Z-lines and intercalated discs of cardiac muscle and to the Z-lines of skeletal muscle / K. Takeda, Z. X. Yu, S. Qian et al. // Cell Motil. Cytoskeleton. - 2000. - Vol. 46. - P. 59-68.
22. Towbin, H. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications / H. Towbin, T. Staehelin, J. Gordon // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1979. - Vol. 76, № 9. - P. 43-50.
23. Zhao, Z. Rho-associated kinases play an essential role in cardiac morphogenesis and cardiomyocyte proliferation / Z. Zhao, S. A. Rivkees // Dev. Dyn. - 2003. - Vol. 226. - P. 24-32.
24. Zhi, G. Myosin light chain kinase and myosin phosphorylation effect frequency-dependent potentiation of skeletal muscle contraction / G. Zhi, J. W. Ryder, J. Huang et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2005. - Vol. 102, № 48. - P. 17519-17524.

 Если вы заметили опечатку, выделите текст и нажмите Alt+A